• Українська
  • English
  • Русский
ISSN 2415-3400 (Online)
ISSN 1028-821X (Print)

МЕТОД ОЦІНКИ ВПЛИВУ ХІМІЧНИХ І ФІЗИЧНИХ ФАКТОРІВ НА БІОПОЛІМЕРИ ЗА ТЕКСТУРАМИ ЇХНІХ ПЛІВОК

Рубрика: 
ПРИКЛАДНА РАДІОФІЗИКА
Глибицький, ДМ, Горобченко, ОО, Ніколов, ОТ, Чейпеш, ТО, Джімієва, .М, Зайцева, ІС, Рошаль, ОД, Зібаров, АМ, Шестопалова, ГВ, Семенов, МО, Глибицький, ГМ
Organization: 

Інститут радіофізики та електроніки ім. О.Я. Усикова НАН України
12, вул. Акад. Проскури, Харків, 61085, Україна

E-mail: dima.glib@gmail.com

Харківський національний університет імені В. Н. Каразина
4, м. Свободи, Харків, 61077, Україна

Харківський національний університет міського господарства імені О. М. Бекетова
17, вул. Маршала Бажанова, 61002, Харків , Україна

НДІ хімії, Харьковский национальный университет имени В. Н. Каразина
4, майдан Свободи, 61022, Харків, Україна
https://doi.org/10.15407/rej2019.01.058
Мова: російська
Анотація: 

 

Предмет і мета роботи. Досліджено взаємозв’язок структурного і агрегаційного стану біополімерів з кількісними характеристиками текстур плівок, що утворені шляхом висушування розчинів біополімерів.

Методи і методологія роботи. Структурні зміни біополімеру визначалися методами інфрачервоної, ультрафіолетової і флуоресцентної спектроскопії; розмір і поверхневий потенціал частинок біополімеру визначалися методом динамічного розсіювання світла; стан водного оточення − методом НВЧ-діелектрометрії. Для отримання плівок сольові розчини Na-ДНК тимуса теляти, бичачого сироваткового альбуміну (БСА) або сироваткового альбуміну людини (САЛ) висушувалися в скляній кюветі в термостатованих умовах. Для чисельної характеризації текстур використовувалися відносна площа, фрактальна розмірність і характеристики зигзагоподібних патернів.

Результати роботи. У роботі наведено міні-огляд результатів, отриманих у процесі розроблення методу оцінки впливу біологічно активних речовин (неорганічних і органічних) та фізичних факторів (температури і гамма-опромінення) на біополімери щодо змін параметрів текстур. Показано, що формування зигзагоподібних структур чутливе до структурного та агрегаційного впливу біологічно активних речовин і фізичних факторів, а також критичне до наявності хлорид-іонів.

Висновок. Запропоновано метод оцінки впливу відповідних факторів за змінами параметрів текстур. Представлені результати прояснюють роль біополімеру, а також катіонів та аніонів солі у формуванні текстур (зокрема, зигзагоподібних структур) на поверхні плівок, і показують зв’язок структурних змін та агрегації біополімеру з кількісними характеристиками зигзагоподібних патернів.
Ключові слова: біополімер, бичачий сироватковий альбумін, водно-сольовий розчин, ДНК, зигзагоподібний патерн, текстура

Стаття надійшла до редакції02.10.2018
PACS: 68.55.J-, 68.55.jm, 87.15.nr, 87.15.nt, 87.64.M-
УДК: 577.32+544.023.26+004.932.2
Radiofiz. elektron. 2019, 24(1): 58-68
Повний текст (PDF)

References: 
  1. Яхно Т. А., Казаков В. В., Санина О. А., Санин А. Г., Яхно В. Г. Капли биологических жидкостей, высыхающие на твердой подложке: динамика морфологии, массы, температуры и механических свойств. Журн. техн. физики. 2010. Т. 80, № 7. С. 17–23.
  2. Рапис Е. Г. Изменение физической фазы неравновесной пленки комплекса белков плазмы крови у больных с карциномой. Журн. техн. физики. 2002. Т. 72, № 4. С. 139–142.
  3. Gorza F. D. S., Pedro G. C., Trescher T. F., da Silva R. J., Silva J. R., de Souza N. C. Morphological analysis and interaction of chlorophyll and BSA. BioMed. Res. Intern. 2014. Vol. 2014, Article ID 872701 (6 p.). DOI: http://dx.doi.org/10.1155/2014/872701.
  4. Dugas V., Broutin J., Souteyrand E. Droplet evaporation study applied to DNA chip manufacturing. Langmuir. 2005. Vol. 21, N 20. P. 9130–9136. DOI: 10.1021/la050764y.
  5. Takhistov P., Chang H. C. Complex stain morphologies. Ind. Eng. Chem. Res. 2002. Vol. 41, N 25. P. 6256–6269. DOI: 10.1021/ie010788+.
  6. Brutin D., Sobac D., Loquet B., Sampol J. Pattern formation in drying drops of blood. J. Fluid Mech. 2011. Vol. 667. P. 85–95. DOI: htts://doi.org/10.1017/S0022112010005070.
  7. Killeen A. A., Ossina N., McGlennen R. C., Minnerath S., Borgos J., Alexandrov V., Sarvazyan A. Protein self-organization patterns in dried serum reveal changes in B-cell disorders. Mol. Diagn. Ther. 2006. Vol. 10, N 6. P. 371–380. DOI: https://doi.org/10.1007/BF03256214.
  8. Chen R., Zhang L., Zang D., Shen W. Blood drop patterns: formation and applications. Adv. Colloid Interface Sci. 2016. Vol. 231. P. 1–14. DOI: https://doi.org/10.1016/j.cis.2016.01.008.
  9. Sikarwar B. S., Roy M., Ranjan P., Goyal A. Automatic pattern recognition for detection of disease from blood drop stain obtained with microfluidic device. Advances in Signal Processing and Intelligent Recognition Systems: proc. 2nd Int. Symp. Signal Processing and Intelligent Recognition Systems (SIRS-2015) (16–19 Dec. 2015, Trivandrum, India). P. 655–667. DOI: http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-28658-7_56.
  10. Kokornaczyk M. O., Dinelli G., Marotti I., Benedettelli S., Nani D., Betti L. Self-organized crystallization patterns from evaporating droplets of common wheat grain leakages as a potential tool for quality analysis. Sci. World J. 2011. Vol. 11, N 25. P. 1712–1725. DOI: http://dx.doi.org/10.1100/2011/937149.
  11. Andersen J.-O., Henriksen C. B., Laursen J., Nielsen A. A., Computerized image analysis of biocrystallograms originating from agricultural products. Comput. Electron. Agric. 1999. Vol. 22, N 1. P. 51–69. DOI: https://doi.org/10.1016/S0168-1699(98)00043-X.
  12. Busscher N., Kahl J., Andersen J.-O., Huber M., Mergardt G., Doesburg P., Paulsen M., Ploeger A. Standardization of the biocrystallization method for carrot samples. Biol. Agric. Hortic. 2010. Vol. 27, N 1. P. 1–23. DOI: https://doi.org/10.1080/01448765.2010.10510427.
  13. Kim N., Li Z., Hurth C., Zenhausern F., Chang S.-F., Attinger D. Identification of fluid and substrate chemistry based on automatic pattern recognition of stains. Anal. Methods. 2012. Vol. 4, N 1. P. 50–57. DOI: https://doi.org/10.1039/C1AY05338H.
  14. Компанец О. Н., Евдокимов Ю. М. Оптические биосенсоры генотоксикантов на основе наноконструкций ДНК и портативных дихрометров. Успехи физ. наук. 2009. Т. 179, № 3. С. 329–334. DOI: https://doi.org/10.3367/UFNr.0179.200903o.0329.
  15. Koopmans R. J., Aggeli A. Nanobiotechnology – quo vadis? Curr. Opin. Microbiol. 2010. Vol. 13, N 3. P. 327–334. DOI: https://doi.org/10.1016/j.mib.2010.01.012.
  16. Capitán-Vallvey L. F., Palma A. J. Recent developments in handheld and portable optosensing — a review. Anal. Chim. Acta. 2011. Vol. 696, N 1–2. P. 27–46. DOI: https://doi.org/10.1016/j.aca.2011.04.005.
  17. Mayeres C. H., Lee S. A., Pinnick D. A., Carter B. J., Kim J. A study of Na-DNA films containing NaCl via scanning electron and tunneling microscopies. Biopolymers. 1995. Vol. 36, N 5. P. 669–673. DOI: https://doi.org/10.1002/bip.360360512.
  18. Chen G., Mohamed G. J. Complex protein patterns formation via salt-induced self-assembly and droplet evaporation. Eur. Phys. J. E. 2010. Vol. 33, N 1. P. 19–26. DOI: https://doi.org/10.1140/epje/i2010-10649-4.
  19. Yakhno T. A. Complex pattern formation in sessile droplets of protein-salt solutions with low protein content. What substance fabricates these patterns? Phys. Chem. 2011. Vol. 1, N 1. P. 10–13. DOI: https://doi.org/10.5923/j.pc.20110101.02.
  20. Yakhno T. A. Sodium chloride crystallization from drying drops of albumin-salt solutions with different albumin concentrations. Tech. Phys. 2015. Vol. 60, N 11. P. 30–37. DOI: https://doi.org/10.1134/S1063784215110262.
  21. Zhong X., Crivoi A., Duan F. Sessile nanofluid droplet drying. Adv. Colloid Interface Sci. 2015. Vol. 217. P. 13–30. DOI: https://doi.org/10.1016/j.cis.2014.12.003.
  22. Sommer A. P., Ben-Moshe M., Magdassi S. Size-discriminative self-assembly of nanospheres in evaporating drops. J. Phys. Chem. B. 2004. Vol. 108, N 1. P. 8–10. DOI: http://dx.doi.org/10.1021/jp0363747.
  23. Raz E., Lipson S. G., Ben-Jacob E. New periodic morphologies observed during dendritic growth of ammonium chloride crystals in thin layers. J. Cryst. Growth. 1991. Vol. 108, N 3. P. 637–646. DOI: https://doi.org/10.1016/0022-0248(91)90243-X.
  24. Rozhkov S. P., Goryunov A. S. Thermodynamic study of protein phases formation and clustering in model water-protein-salt solutions. Biophys. Chem. 2010. Vol. 151, N 1–2. P. 22–28. DOI: https://doi.org/10.1016/j.bpc.2010.04.007.
  25. Rozhkov S. P., Goryunov A. S. Effects of inorganic salts on the structural heterogeneity of serum albumin solutions. Eur. Biophys. J. 2000. Vol. 28, N 8. P. 639–647. DOI: https://doi.org/10.1007/s002490050004.
  26. Glibitskiy D. M., Glibitskiy G. M., Semenov M. A., Shestopalova A. V. Textures of BSA films with iron and copper ions. Biophys. Bull. 2016. Vol. 35, N 1. P. 21–27. DOI: https://doi.org/10.26565/2075-3810-2016-35-03.
  27. Hackl E. V., Gatash S. V., Nikolov O. T. Using UHF-dielectrometry to study protein structural transitions. J. Biochem. Biophys. Methods. 2005. Vol. 63, N 2. P. 137–148. DOI: https://doi.org/10.1016/j.jbbm.2005.04.002.
  28. Glibitskiy G. M. Na-DNA films with ions of metals. Biophys. Bull. 2008. Vol. 21, N 2. P. 29–34.
  29. Mandelbrot B. The Fractal Geometry of Nature. New York: W. H. Freeman and Co., 1982. 468 p.
  30. Smith T. G. (Jr.), Lange G. D., Marks W. B. Fractal methods and results in cellular morphology – dimensions, lacunarity and multifractals. J. Neurosci. Methods. 1996. Vol. 69, N 2. P. 123–136. DOI: https://doi.org/10.1016/S0165-0270(96)00080-5.
  31. Glibitskiy G. M., Glibitskiy D. M., Gorobchenko O. A., Nikolov O. T., Roshal A. D., Semenov M. A., Gasan A. I. Textures on the surface of BSA films with different concentrations of sodium halides and water state in solution. Nanoscale Res. Lett. 2015. Vol. 10, N 1. Article ID 155. DOI: https://doi.org/10.1186/s11671-015-0860-0.
  32. Glibitskiy D. M., Gorobchenko O. A., Nikolov O. T., Shestopalova A. V., Semenov M. A. Characterization of zigzag patterns on the surface of bovine serum albumin films. Biophys. Bull. 2017. Vol. 37, N 1. P. 16–29. DOI: https://doi.org/10.26565/2075-3810-2017-37-03.
  33. Glibitskiy D. M. Modeling of protein and salt redistribution during drying of a solution from a square cell. Biophys. Bull. 2018. Vol. 39, N 1. P. 55–74. DOI: http://doi.org/10.26565/2075-3810-2018-39-05.
  34. Glibitskiy D. Modeling of particle redistribution in protein-salt solution evaporating from a square cell. 1st Int. Symp. on Mechanics. Aberdeen, UK, 9–12 July 2018. URL: https://conferences-nscj.co.uk/abstract/files/10/abstract/me01_A0878.pdf.
  35. Глибицкий Г. М., Семенов М. А., Глибицкий Д. М. Текстуры пленок Na-DNA, полученные из растворов, содержащих ТРИС и ЭДТА. Бiофiз. вісн. 2011. Вип. 27, № 2. С. 26–30.
  36. Спосіб визначення впливу речовини на біополімери: пат. 110130, Україна: MPK G01N 33/48, G01N 21/956, C09K 19/38 / Г. М. Глибицький, Д. М. Глибицький; Ін-т радіофізики та електроніки ім. О. Я. Усикова НАН України. № а201312123; заявл. 16.10.2013; опубл. 25.11.2015, Бюл. № 22. 9 с.
  37. Glibitskiy D. M., Glibitskiy G. M., Gorobchenko O. O., Nikolov O. T., Semenov M. A. Textures of BSA films with sodium halides. 3rd Int. Research and Practice Conf. "Nanotechnology and nanomaterials" (NANO-2014). Yaremche; Lviv, Ukraine, 23–30 Aug. 2014. P. 538.
  38. Glibitskiy G. M., Glibitskiy D. M., Gorobchenko O. A., Nikolov O. T., Roshal A. D., Semenov M. A. Properties of films of bovine serum albumin with sodium halides. 4th Int. Conf. "Nanobiophysics 2015: Fundamental and Applied Aspects" (NBP-2015). Kyiv, Ukraine, 1–4 Oct. 2015. P. 44.
  39. Glibitskiy G. M., Jelali V. V., Semenov M. O., Roshal A. D., Glibitskiy D. M., Volyanskiy O. Yu., Zegrya G. G. Interaction of DNA with Silver Nanoparticles. Ukr. J. Phys. 2012. Vol. 57, N 7. P. 695–699.
  40. Glibitskiy D. M., Zibarov A. M. Effect of Fe(III) on BSA and its film textures. 2nd Int. Young Scientists Forum on Applied Physics and Engineering (YSF-2017). Kharkiv, Ukraine, 10–16 Oct. 2016. [CD-ROM].
  41. Glibitskiy D. M., Gorobchenko O. A., Zibarov A. M., Cheipesh T. A., Nikolov O. T., Roshal A. D., Semenov M. A., Glibitskiy G. M. Dynamic light scattering, spectral and zigzag pattern analysis of solutions and films of BSA with FeCl3. 5th Int. Conf. "NANOBIOPHYSICS: Fundamental and Applied Aspects" (NBP-2017). Kharkiv, Ukraine, 2–5 Oct. 2017. P. 60.
  42. Glibitskiy D. M., Gorobchenko O. A., Zibarov A. M., Cheipesh T. A., Nikolov O. T., Roshal A. D., Semenov M. A., Glibitskiy G. M. Zigzag patterns on the surface of BSA+AlCl3 films. 5th Int. Research and Practice Conf. "Nanotechnology and Nanomaterials" (NANO-2017). Chernivtsi, Ukraine, 23–26 Aug. 2017. P. 601.
  43. Glibitskiy D. M., Gorobchenko О. A., Nikolov O. T., Zibarov A. M., Roshal A. D., Semenov M. A., Glibitskiy G. M. Effect of flavin mononucleotide on the texture of BSA films. 4th Int. Research and Practice Conf. "Nanotechnology and nanomaterials" (NANO-2016). Lviv, Ukraine, 24–27 Aug. 2016. P. 132.
  44. Bastian M., Sigel H. The self-association of flavin mononucleotide (FMN2–) as determined by 1H NMR shift measurements. Biophys. Chem. 1997. Vol. 67, N 1–3. P. 27–34. DOI: https://doi.org/10.1016/S0301-4622(97)00012-4.
  45. Glibitskiy D. M., Gorobchenko O. A., Nikolov O. T., Cheipesh T. A., Roshal A. D., Zibarov A. M., Shestopalova A. V., Semenov M. A., Glibitskiy G. M. Effect of gamma-irradiation of bovine serum albumin solution on the formation of zigzag film textures. Rad. Phys. Chem. 2018. Vol. 144. P. 231–237. DOI: https://doi.org/10.1016/j.radphyschem.2017.08.019.
  46. Gorobchenko O. A., Nikolov O. T., Glibitskiy D. M., Roshal A. D., Shestopalova A. V., Semenov M. A., Glibitskiy G. M. Effect of gamma irradiation of protein solution on the formation of film textures. 3rd Int. Research and Practice Conf. "Nanotechnology and nanomaterials" (NANO-2015). Lviv, Ukraine, 26–29 August 2015. P. 386.
  47. Glibitskiy D., Gorobchenko O., Nikolov O., Cheipesh T., Roshal A., Zibarov A., Semenov M., Glibitskiy G. Statistical differences of zigzag patterns on films obtained from gamma irradiated BSA solutions. 1st Int. Symp. Mechanics. Aberdeen, UK, 9–12 July 2018. URL: https://conferences-nscj.co.uk/abstract/files/10/abstract/me01_A0877.pdf.